إنزيمات، إنزيمولوجيا
Enzymes, Enzymology

---

---

إنزيمات، إنزيمولوجيا
Enzymes, Enzymology

---

---

تعد الإنزيمات أو المحفزات البيولوجية ضرورية للحياة. إن معرفة كيفية تأثير الإنزيم على التحفيز يحيلنا إلى توضيح آليته، والتي تتضمن اتصال الركيزة (Substrate) بالإنزيم من خلال الأحماض الأمينية الموجودة ب "الموقع النشط" (Active site). تتيح مراقبة التحفيز المتجانس (homogeneous catalysis) خارج الخلايا توضيح سلوك الإنزيم بالتفصيل وتحديد المعايير الحركية (Kinetic parameters) المقابلة. تبقى تطبيقات الإنزيمات في شتى المجالات مرهونة بتوفر التقنيات المناسبة لاستخلاصهم وتنقيتهم.
الإنزيمات عبارة عن بروتينات تقوم بالتحفيز البيولوجي حيث تسرع التفاعلات الاستقلابية لذا الكائنات الحية. يقوم الإنزيم تحويل الركائز (Substrates) إلى نواتج (Products) في وقت محدد. قبل التطرق إلى وظيفة الإنزيم (التحفيز البيولوجي)، من المحبذ إعطاء فكرة عن البنيات الكامنة وراء هذه الوظيفة. يجب التطرق أولا للموقع النشيط (Active site) للإنزيم. تتغير الحركية (كمية النواتج المتوفرة في عامل الوقت) من إنزيم إلى آخر مع اعتبار تأثير المعدلات الأنزيمية مثل المثبطات و المنشطات. إن فهم اشتغال المعدلات الإنزيمية يمكن من استيعاب ميكانيزمات التفاعلات الأنزيمية بشكل صحيح. تتميز بعض الإنزيمات بخصائص بنيوية ووظيفية خاصة، فبالإضافة إلى الموقع النشيط، فإن هذه الإنزيمات لها موقع منظم (Regulatory site). تسمى هذه الإنزيمات المشاركة في تنظيم سلاسل الاستقلاب بالإنزيمات المنظمة (Regulatory enzymes) أو الإنزيمات الألوستيرية (Allosteric enzymes).
على الأقل، يوجد إنزيم واحد مختلف لكل تفاعل محفز ، وهكذا توجد آلاف الإنزيمات عند كل كائن حي. يتم توزيع الإنزيمات على عضيات خلوية مختلفة وبالتالي يمكن تصنيفها على أنها "إنزيمات علامة". هكذا نميز بين :
الإنزيمات خارج الخلية (أو الإنزيمات الخارجية) والتي يتم تخليقها داخل الخلية وتفرز في الفضاء خارج الخلية.
الإنزيمات داخل الخلايا: يتم تخليقها واستخدامها بالكامل داخل الخلية حيث ترتبط بشكل عام بالجزيئات تحت الخلوية أو أغشية داخل خلوية مما يجعل استخلاصها أكثر صعوبة.

---

- الإنزيمات. تنقية وتطبيقات- Enzymes. Purification and applications

---

---

- الإنزيمات. البنيات الوظيفية والموقع النشيط - Enzymes. Functional structures and active site
- إنزيمات. ميكانزمات التحفيز الإنزيمي Enzymes. Catalysis mechanisms
1. التحفيز حمض-قاعدة عند الإنزيمات - Enzymes. Acid-base catalysis
2. التحفيز التساهمي عند الإنزيمات - Enzymes. Covalent catalysis
3. التحفيز الإنزيمي المعتمد على المعادن - Metal-dependent enzymatic catalysis
4. التحفيز عن طريق تأثيرات القرب والتوجيه - Catalysis by proximity and orientation effects

---

1.3. INTERACTION MOLECULAIRE ENZYME-SUBSTRAT

---

QCM enzymo
1.3.1. التفاعلات الجزيئية بين الإنزيم والركيزة
Enzyme-Substrate molecular interactions
1.3.2. الحركية الأنزيمية ومعادلة مايكليس-مينتين
Enzymatic kinetics and the Michaelis-Menten equation

1.3.3. معادلة مايكليس-مينتين - Michaelis-Menten equation.
1.3.4. التثبيط بفائض الركيزة - Inhibition by excess of substrate

---

1.4. MOLECULAR INTERACTIONS ENZYME - SUBSTRATE - INHIBITOR

---

Interaction EI, ESI.

...... بيتا جلاكتوسيداز. الثوابت الحركية وتأثير المثبطات- beta-galactosidase. Kinetic parameters (Km, Vmax) and the effect of inhibitors...QCM inhibiteurs1
.... QCM inhibiteurs2.....

1.4.1. Fixation de l'inhibiteur sur la forme libre de l'enzyme (E). I.Compétitif
1.4.1.1. Etablissement de l'équation de vitesse.
1.4.1.2.Représentations graphiques

1.4.2. Fixation de l'inhibiteur sur la forme d'enzyme complexée avec le substrat (ES). I.Incompétitif
1.4.2.1. Equation de vitesse.
1.4.2.2. Représentations graphiques

1.4.3. Fixation de l'inhibiteur avec des affinités différentes sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki><Ki'). I.Mixte
1.4.3.1. Equation de vitesse.
1.4.3.2. Représentations graphiques
1.4.4. Fixation de l'inhibiteur avec les mêmes affinités sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki = Ki'). I. Non compétitif
1.4.4.1. Equation de vitesse.
1.4.4.2. Représentations graphiques
1.4.5. Exemples et applications des inhibiteurs
1.4.5.1. Exemples et application d'inhibiteurs compétitifs.
1.4.5.2. Exemples et application d'inhibiteurs irréversibles.

---

1.5. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)-ACTIVATEUR (A)

---

1.5.1.Fixation de l'activateur avec la même affinité sur les formes d'enzymes libre (E) et complexée (ES). Activateur à combinaison indépendante
1.5.1.1. Equation de vitesse.
Activateur total (ES non productif) / Activateur partiel (ES et ESA productifs)
1.5.1.2. Représentations graphiques. Cas d'un activateur total

1.5.2. Fixation de l'activateur sur le substrat
1.5.2.1. Equation de vitesse.

---

1.6. MECANISMES DE CATALYSE ENZYMATIQUE

---

-INTRODUCTION
- IDENTIFICATION DES MECANISMES ENZYMATIQUES A 2 SUBSTRATS
- TYPES DE MECANISMES
- TRAVAIL PRATIQUE
- EXERCICES
- EXAMENS

---

Share this information on social media تبادل المعلومة عبر المواقع الإجتماعية

---

---

- الإنزيمات الألوستيرية - Allosteric enzymes
- EXERCICES
- EXAMENS
- 1.7.1. Comportement cinétique des enzymes allostériques
- 1.7.2. Effet de désensibilisation.
- 1.7.3. Nature oligomérique des enzymes allostériques
- 1.7.4. Modulations allostériques de types K et V.
- 1.7.4.1. Enzymes allostériques du système K (plus fréquentes)
- 1.7.4.2. Enzymes allostériques du système V (plus rares).

---

VIDEOS

Enzymes catalyseurs biologiques (version Ar)- الأنزيمات، محفزات بيولوجية'

---

Page MOOC Enzymologie Approfondie

---

Protéines, Acides aminés, Enzymes,.., livre 'Sciences de la vie. Protéines et Enzymes', Baaziz 2013

---

306 pages, 2013, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD mis à jour 2018 + Assistance

---

Afin d'encourager les illustrations vidéos des cours et données en biochimie, faite acquisition des livres de la préparation de la transition Secondaire-Supérieur et trouver toutes les vidéos sur les DVD accompagnant les ouvrages.

---

- تحميل ملفات في مواضيع البيوكيمياء
Téléchargement de fichiers en Biochimie