| French | English | Arabic |
| Enzyme | Enzyme | إنزيم |
| site actif | Active site | موقع نشيط |
| Purification de l'enzyme | Enzyme purification | تنقية الإنزيم |
Enzymes. Introduction
تعد الإنزيمات أو المحفزات البيولوجية ضرورية للحياة. إن معرفة كيفية تأثير الإنزيم على التحفيز يحيلنا إلى توضيح آليته، والتي تتضمن اتصال الركيزة (Substrat) بالإنزيم من خلال الأحماض الأمينية الموجودة ب "الموقع النشط" (Active site).
تتيح مراقبة التحفيز المتجانس (homogeneous catalysis) خارج الخلايا توضيح سلوك الإنزيم بالتفصيل وتحديد المعايير الحركية (Kinetic parameters) المقابلة. تبقى تطبيقات الإنزيمات في شتى المجالات مرهونة بتوفر التقنيات المناسبة لاستخلاصهم وتنقيتهم.
الإنزيمات عبارة عن بروتينات تقوم بالتحفيز البيولوجي حيث تسرع التفاعلات الاستقلابية لذا الكائنات الحية. يقوم الإنزيم تحويل الركائز (Substrates) إلى نواتج (Products) في وقت محدد. قبل التطرق إلى وظيفة الإنزيم (التحفيز البيولوجي)، من المحبذ إعطاء فكرة عن البنيات الكامنة وراء هذه الوظيفة. يجب التطرق أولا للموقع النشيط (Active site) للإنزيم. تتغير الحركية (كمية النواتج المتوفرة في عامل الوقت) من إنزيم إلى آخر مع اعتبار تأثير المعدلات الأنزيمية مثل المثبطات و المنشطات. إن فهم اشتغال المعدلات الإنزيمية يمكن من استيعاب ميكانيزمات التفاعلات الأنزيمية بشكل صحيح. تتميز بعض الإنزيمات بخصائص بنيوية ووظيفية خاصة، فبالإضافة إلى الموقع النشيط، فإن هذه الإنزيمات لها موقع منظم (Regulatory site). تسمى هذه الإنزيمات المشاركة في تنظيم سلاسل الاستقلاب بالإنزيمات المنظمة (Regulatory enzymes) أو الإنزيمات الألوستيرية (Allosteric enzymes).
على الأقل، يوجد إنزيم واحد مختلف لكل تفاعل محفز ، وهكذا توجد آلاف الإنزيمات عند كل كائن حي. يتم توزيع الإنزيمات على عضيات خلوية مختلفة وبالتالي يمكن تصنيفها على أنها "إنزيمات علامة". هكذا نميز بين :
الإنزيمات خارج الخلية (أو الإنزيمات الخارجية) والتي يتم تخليقها داخل الخلية وتفرز في الفضاء خارج الخلية.
الإنزيمات داخل الخلايا: يتم تخليقها واستخدامها بالكامل داخل الخلية حيث ترتبط بشكل عام بالجزيئات تحت الخلوية أو أغشية داخل خلوية مما يجعل استخلاصها أكثر صعوبة.
1. الإنزيمات محفزات بيولوجية
Enzymes, biological calalysts
- الإنزيمات. تنقية وتطبيقات- Enzymes. Purification and applications1.2. SITE ACTIF ET STRUCTURE FONCTIONNELLE DES ENZYMES
1.2.1. Site actif
1.2.2. Structures fonctionnelles des enzymes (s.tertiaire, s.quaternaire)
* MECANISMES MOLECULAIRES DE LA CATALYSE BIOLOGIQUE
1.
Effet de positionnement
et de proximité
2. Catalyse covalente (exemple Chymotrypsine)
1.3. INTERACTION MOLECULAIRE ENZYME-SUBSTRAT
QCM enzymo
1.3.1. Formation de complexe enzyme-substrat (ES)
1.3.2. Cinetique enzymatique
et équation de Michaelis-Menten
1.3.3.
Equation de Michaelis-Menten.
Cas spéciaux et représentation graphique
1.3.4. Expressions de l'activité
enzymatique
1.3.5.
Inhibition par excès de
substrat
1.4. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME SUBSTRAT-INHIBITEUR
Interaction EI, ESI.
......QCM enzymo ...QCM inhibiteurs1....QCM inhibiteurs2.....
1.4.1.
Fixation de
l'inhibiteur sur la forme libre de l'enzyme (E). I.Compétitif
1.4.1.1. Etablissement
de l'équation de vitesse.
1.4.1.2.
Représentations
graphiques
1.4.2.
Fixation
de l'inhibiteur sur la forme d'enzyme complexée avec le substrat
(ES). I.Incompétitif
1.4.2.1. Equation
de vitesse.
1.4.2.2. Représentations
graphiques
1.4.3.
Fixation
de l'inhibiteur avec des affinités différentes sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki><Ki').
I.Mixte
1.4.3.1. Equation
de vitesse.
1.4.3.2. Représentations
graphiques
1.4.4. Fixation de l'inhibiteur avec les mêmes affinités sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki = Ki'). I. Non compétitif
1.4.4.1. Equation de vitesse.
1.4.4.2. Représentations
graphiques
1.4.5. Exemples
et applications des inhibiteurs
1.4.5.1. Exemples
et application d'inhibiteurs compétitifs.
1.4.5.2. Exemples
et application d'inhibiteurs irréversibles.
1.5. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)-ACTIVATEUR (A)
1.5.1.Fixation de
l'activateur avec la même affinité sur les formes d'enzymes libre (E) et complexée (ES). Activateur à combinaison indépendante
1.5.1.1. Equation de vitesse.
Activateur total
(ES non productif) / Activateur
partiel (ES et ESA productifs)
1.5.1.2. Représentations
graphiques. Cas d'un activateur total
1.5.2.
Fixation
de l'activateur sur le substrat
1.5.2.1. Equation de
vitesse.
1.6. MECANISMES DE CATALYSE ENZYMATIQUE
-INTRODUCTION
- IDENTIFICATION DES MECANISMES ENZYMATIQUES A 2 SUBSTRATS
- TYPES DE MECANISMES
- TRAVAIL PRATIQUE
- EXERCICES
- EXAMENS
1.7. ENZYMES ALLOSTERIQUES
ENZYMES ALLOSTERIQUES
EXERCICES
.... EXAMENS ..
1.7.1. Comportement cinétique des enzymes allostériques.
1.7.2. Effet de désensibilisation.
1.7.3. Nature oligomérique des enzymes allostériques.
1.7.4. Modulations allostériques de types K et V.
1.7.4.1. Enzymes allostériques du système K (plus fréquentes).
1.7.4.2. Enzymes allostériques du système V (plus rares).
VIDEOS
Enzymes catalyseurs biologiques (version Ar)- الأنزيمات، محفزات بيولوجية'
 |
Page MOOC Enzymologie Approfondie |
LIENS UTILES
- Enzymologie-enzymes (exercices)
- Purification des Protéines. Exercices
- QCM-Enzymes. Structure et fonction (bases)
- Hexokinase
- Coenzyme Atransférase
- Amine oxydase
- Inhibiteurs. Applications
- QCM-Inhibiteurs-2.
- Enzymologie. Examen-1
- Enzymologie. Examen-2
- Enzymologie. Examen-3
- Enzymologie. Examen 4
- Enzymologie. Examen 5
- Polyphénoloxydase. Examen S5
- Phospholipase A2. Examen
--> RETOUR A: ENZYMES. CATALYSEURS BIOLOGIQUES
PASSER UN CONTROLE QCM SUR LES ENZYMES (THEORIE + PRATIQUE)
Protéines, Acides aminés, Enzymes,.., livre 'Sciences de la vie. Protéines et Enzymes', Baaziz 2013
306 pages, 2013, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD mis à jour 2018 + Assistance
Afin d'encourager les illustrations vidéos des cours et données en biochimie, faite acquisition des livres de la préparation de la transition Secondaire-Supérieur et trouver toutes les vidéos sur les DVD accompagnant les ouvrages.
- تحميل ملفات في مواضيع البيوكيمياء
Téléchargement de fichiers en Biochimie
